Proteinlerin kimyasal yapılarında neler bulunmaz

+ Yorum Gönder
Yudumla ve Soru(lar) ve Cevap(lar) Bölümünden Proteinlerin kimyasal yapılarında neler bulunmaz ile ilgili Kısaca Bilgi
  1. 1
    Ziyaretçi


  2. 2
    Forumacil
    Özel Üye





    Cevap: proteinlerin kimyasal yapılarında neler bulunmaz


    Protein Yunanca proteois kelimesinden gelir. Latince de yaşayan varlıklar için elzem azotlu bileşikleri ifade eder. Proteinler hücrede yalnız ribozomlarda sentezlenirler ve diğer organik bileşikler gibi temel olarak karbon, hidrojen ve oksijenden oluşurlar. Bunların dışında en önemli bileşenleri azot ve kükürttür.

    02. Aminoasitler

    Proteinlerin temel yapı taşı aminoasitlerdir. Bugüne kadar belirlenmiş 20 aminoasit bulunmaktadır. Aminoasitler dallanmış yapıda hidrokarbon zincirleridir. Aminoasitler birbirlerine peptid bağlarıyla bağlanarak peptidleri oluştururlar. Peptidler ise proteinleri meydana getirirler. Her canlının kendine özgü bir protein yapısı vardır. Bu durum farklı türlerin protein yapısının farklı yapıda olmasının yanında aynı türün bireyleri arasında da farklılıklar olduğu anlamına gelmektedir. Bitkiler kök ve yapraklarıyla sağladıkları inorganik bileşiklerden kendilerine özgü proteinleri sentezleyebilirlerken hayvansal organizmalar bunu gerçekleştiremezler. Bu nedenle proteinler besin zincirinde aşağıdan yukarıya doğru taşınır. Otobur beslenen canlılar bitki yapısındaki proteini sindirim sistemlerinde aminoasitlerine kadar parçalayarak kendilerine özgü proteinleri sergilerler. Etobur beslenen canlılar ise protein kaynaklarını başka hayvanlardan sağlayarak kendilerine özgü proteinleri sentezlerler.

    Proteinler kaynaklarına göre farklı aminoasitleri farklı miktarlarda içerirler. İnsan vücudunda yaklaşık 20 farklı aminoasit bulunmaktadır ve 8 tanesi dışında organizma bunların hepsini sentezleyebilir. Sentez karaciğerde bir dizi transaminasyon reaksiyonuyla gerçekleşir ve bu reaksiyonda transaminaz enzimleri ile B6 vitamini görev alır. İnsan vücudunda sentezlenemeyen 8 aminoasit sağlığın korunması ve canlılığın devam edebilmesi için gereklidir ve mutlaka gıdalarla karşılanmalıdır. Bu aminoasitler lizin, alanin, valin, lösin, izolösin, metiyonin, threonin, triptofan ve fenilalanindir.



    02.01. Aminoasitlerin Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri


    Aminoasitlerinin yapısında bulunan amino (-NH2) ve karboksil (-COOH) grupları sulu çözeltilerinin asidik, bazik ya da amfoter karakter kazanmalarına neden olur. Aminoasitlerin karboksil grupları bir proton verirken amino grupları bir proton alabilirler. Karboksil grubun verdiği proton amino grubu tarafından alındığında aminoasit çözeltisi amfoter özellik gösterir. Çözeltinin amfoter özellik gösterdiği pH ya izoelektrik nokta denir ve bu nokta her aminoasit için spesifik bir değerdir.

    Aminoasitler tuz benzeri yapıları nedeniyle kararlı, kristal yapıda ve genellikle suda çözünürdürler. Polar karakterleri nedeniyle alkollerdeki çözünürlükleri düşüktür. Hidrofobik yapıda radikal gruplar içeren alanin, valin, lösin, fenilalanin gibi aminoasitlerin sudaki çözünürlüğü sınırlıdır.

    Aminoasitlerin maksimum UV absorbsiyonunu ve floresans özelliğini farklı dalga boylarında gösterirler. Örneğin fenilalanin maksimum absorbansı 260 nm de gösterirken triptofan 278 nm de gösterir.

    Glisin dışındaki tüm aminoasitlerin a-karbon atomu asimetriktir, yani dört farklı grup bağlanmıştır. Bu da optikçe aktif olmalarına neden olur. Doğal aminoasitler L formunda bulunurlar. D-aminoasitler atipik aminoasitlerdir ve bazı bakterilerin hücre duvarlarıyla antibiyotiklerin yapısında bulunurlar. Polarize ışığı sağa çevirenler �+, dekstrorotary�, sola çevirenler �-, levorotary� olarak bilinirler. Doğal aminoasitlerin çoğu polarize ışığı sağa çevirirler.

    Şekil.2. Aminoasitlerde izomeri

    02.03.Aminoasitlerin Kimyasal Reaksiyonları

    Aminoasitler sahip oldukları reaktif grupların özellikleri nedeniyle çeşitli kimyasal reaksiyonlara katılabilirler. Bu özelliklerinden yararlanarak aminoasitleri, proteinleri veya kalıntılarının miktarlarını belirlemek mümkündür.

    1. o-fitaldialdehit ile reaksiyonları: Aminoasitler o-fitaldialdehit ile 2-merkaptoetanol varlığında reaksiyona girdiğinde floresas veren bir ürün meydana gelir.

    2. Karboksil gruplarının esterifikasyonu: Aminoasitler genellikle asitlerin katalizörlüğünde etil esterler oluştururlar.

    3. Amino gruplarının alkolle inaktivasyonu: Aminoasitlerin sulu çözeltilerinde amino grubu proton bağlayarak NH3+ a dönüşürler. Ancak ortama alkol ilave edilirse amino grupları inaktive edilmiş olur.

    4. Formol titrasyonu: Aminoasitler nötral veya hafif alkali çözeltilerde formaldehitle muamele edilirlerse formol serbest amino gruplarıyla birleşir. Böylece aminoasitin mono ya da dimetiol türevleri ya da schiff bazı oluşur. Bu da ortamda sadece karboksil gruplarının kalmasını sağlar. Aminoasitlerdeki karboksil grupları bu reaksiyon sonrasında yapılan titrasyonla belirlenir.

    5. Ninhidrin reaksiyonu: Bu reaksiyon çok düşük miktarlardaki aminoasitleri belirlemede kullanılır. Aminoasitler ninhidrin gibi güçlü oksidatif ajanlarla ısıtıldıklarında mavi renkli bir ürün oluştururlar.

    6. Floreskamin ile reaksiyon: Bu reaksiyon nicel olarak aminoasitlerin, peptid ve proteinlerin belirlenmesinde kullanılır. Bu bileşikler floreskaminle reaksiyona girdiğinde güçlü floresans özellik gösteren bir bileşik oluşur.

    7. Isıl işlemle aminoasitlerin bozulma reaksiyonları: Proteinler pişirme işlemleri sırasında bir dizi bozulma reaksiyonuna uğrarlar. Bozulması sırasında oluşacak ürünlerin çeşidi ve miktarı aminoasit cinsine, uygulanan sıcaklığın şiddetine ve uygulama süresine göre değişir.

    8. Nitröz asit reaksyonu: Aminoasitler nitröz asitle reaksiyona girdiğinde her bir amino grubu için bir molekül azot oluşur. Açığa çıkan azot miktarından aminoasit miktarı tespit edilir.

    9. Tuz oluşturma: Cu+2, Co+2, Fe+2 gibi ağır metaller aminoasitlerin karboksil, amino ve sülfidril gruplarıyla tuz oluştururlar. Aminoasitlerin saf olarak elde edilmesi amacıyla bu reaksiyondan yararlanılır.

    03. Proteinler

    Bir aminoasidin karboksil grubu başka bir aminoasidin amino grubuyla bir mol su açığa çıkararak birleşirler ve peppdid zinciri oluştururlar. Peptidler peptid zincirinde yer alan aminoasit sayısına göre mono, di, tri gibi ön ekler verilerek isimlendirilirler. Genel bir kural olarak yapısında 10 kadar aminoasit içeren peptid zincirleri oligopeptid, daha uzun zincirli peptidler ise polipeptid olarak adlandırılırlar.

    1. Proteinlerde primer yapı: Peptid bağlarıyla bağlanmış ve düz zincir yapıdaki proteinlerin hepsi primer yapıdadır ve L- konfigürasyonunda bulunurlar. Primer yapı belirlenirken aminoasit skalıntı sayısı ve aminoasitlerin sıralanış şekilleri belirlenir.

    2. Proteinlerde sekonder yapı: Peptid zinciri üzerinde belirli bölgeler yan zincirlerle ve/veya kendi üzerine katlanarak bağlar oluştururlar. Polipeptid zincirindeki bu katlanmalar periyodik olarak tüm zincir boyunca yinelenir. İki elektronegatif atom arasındaki hidrojen bağı polipeptid zincirinde heliksel yapı oluşmasına neden olur. Sekonder proteinler heliksel yapıda ya da plakalı yapıda olabilir. Heliksel proteinler a-heliks, 310-heliks ve p-heliks yapıdadır. Bu yapılara kararlılık kazandıran aynı polipeptid zinciri üzerinde kurulan H köprüleridir ve en stabil yapı göstereni a-heliks proteinlerdir. a-heliks proteinlerin çoğunda heliksin bir yüzü hidrofobik iken diğer yüzü ve yan zincirler hidrofilik kalıntılarla bağlanmıştır.







+ Yorum Gönder
5 üzerinden 5.00 | Toplam : 1 kişi